Eisen(III)hydroxamattransport durch die Cytoplasmamembran von E. coli

Projektleitung und Mitarbeiter

Böhm, B. (Dr. rer. nat.), Braun, V. (Prof. Dr. rer. nat.), Groeger, W. (Dipl. Biol.), Köster, W. (Dr. rer. nat.), Mademidis, A. (Dipl. Biol.), Reeger, E. (Dipl. Biol.), Rohrbach, M. (Dr. rer. nat.)

Mittelgeber : DFG; FSP Baden-Württemberg

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Der Transport von Eisen(III)hydroxamaten durch die innere Membran von E. coli gehorcht einem Bindeprotein-abhängigen Mechanismus und unterscheidet sich von anderen Aufnahmesystemen dieses Typs u. a. dadurch, daß mindestens fünf strukturell verschiedene Siderophore akzeptiert werden. Im Vordergrund des Projekts steht die Aufklärung des molekularen Mechanismus der Substrattranslokation. Dabei wurden (mit biochemischen und genetischen Methoden) Bereiche im periplasmatischen Bindeprotein FhuD sowie im integralen Membranprotein FhuB ermittelt, die als Wechselwirkungsstellen mit den verschiedenen Substraten bzw. der Komponenten untereinander in Frage kommen.

Publikationen

Köster, W., Böhm, B.: Point mutations in 2 conserved glycine residues within the integral membran protein FhuB affect iron(III) hydroxamate transport. Mol. gen. Genet. 232, 399 407 (1992).

INDEX HOME SUCHEN KONTAKT LINKS

qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
Copyright Hinweise